Insight into protein dynamics from nuclear magnetic relaxation studies

A. Ejchart

Data publikacji : 2022-08-26

Tom 52 Nr 10 (2007)

Wgląd w dynamikę protein za pomocą magnetycznej relaksacji jądrowej

A. Ejchart

Abstrakt

W artykule przeglądowym (63 poz. lit.) przedstawiono wykorzystanie magnetycznej relaksacji jądrowej do badania dynamiki cząsteczkowej w białkach. Ograniczając dyskusję do najczęściej w przypadku białek badanego izotopu 15N, omówiono najważniejsze aspekty doświadczalne pomiarów prędkości relaksacji oraz metody ich interpretacji i powiązania z dynamiką cząsteczkową. W przypadku jąder 15N dominują dwa mechanizmy relaksacji, dipolowy i wywoływany przez anizotropię ekranowania. W równaniach opisujących prędkości relaksacji dotyczące tych mechanizmów pojawiają się gęstości spektralne, których postać analityczna zależy od przyjętego modelu ruchu. Ponieważ ruchy wektorów N-H w białkach są złożone, więc do ich opisu stosuje się model ogólny (model-free approach) lub wyznacza się bezpośrednio zależność gęstości spektralnych od częstości. Odrębnym problemem jest wyznaczenie parametrów strukturalnych, takich jak uśredniona wibracyjnie długość wiązania N-H czy wartości własne tensora ekranowania, które mogą zmieniać się w zależności od reszty aminokwasowej. Pomiary prędkości relaksacji własnej i prędkości interferencji dotyczące szeregu jąder występujących w białkach (15N, 13C, 2H) w wielu polach magnetycznych pozwalają na otrzymanie szczegółowych informacji o dynamice cząsteczek białek.

Słowa kluczowe

magnetyczna relaksacja jądrowa ; dynamika białek ; relaksacja 15N w białkach ; opis bezmodelowy ; próbkowanie gęstości spektralnych nuclear magnetic relaxation ; protein dynamics ; 15N relaxation in proteins ; model-free approach ; spectral density mapping

Szczegóły

Bibliografia

Wskaźniki

Autorzy

Pobierz pliki

PDF (English)

Zasady cytowania

Ejchart, A. (2022). Wgląd w dynamikę protein za pomocą magnetycznej relaksacji jądrowej. Polimery, 52(10), 745–751. Pobrano z https://ichp.vot.pl/index.php/p/article/view/1469

Bibliografia

Selected:[1] Torchia D. A.: "Protein Dynamics from NMR Relaxation" in "Encyclopedia of NMR" vol.6, (Eds. Grant D. M., Harris R. K.), John Wiley, Chichester 1996, p. 3785.

[2] NirmalaN. R., Wagner G.: /. Am. Chem. Soc. 1988,110, 7557.

[3] Kay L. E., Torchia D. A., Bax A.: Biochemistry 1989, 28, 8972.

[4] Wagner G.: Curr. Opin. Struci. Biol. 1993, 3, 748.

[5] Palmer A. G.: Curr. Opin. Struci. Biol 1998, 7,732.

[6] Fischer M. W. R, Majumdar A., Zuiderweg E. R. P: Próg. Nuci Magn. Reson. Spectrosc. 1998, 33, 207.

[7] Engelke J,, Ruterjans H.: "Recent Developments in Studying the Dynamics of Protein Structures from N and C Relaxation Time Measurements" in "Biological Magnetic Resonance" vol. 17, (Eds. Rama Krishna N., Berliner L. J.), Kluver/Plenum, New York 1999, p. 357.

[8] Ejchart A.: "Relaksacja jądrowa w badaniach dynamiki szkieletów białek" in "Zjawiska relaksacji molekularnej" (Eds. Hawranek J. P, Sobczyk L.), Wyd. Uniwersytetu Wrocławskiego, Wrocław 1999, p. 117.

[9] Ishima R., Torchia D. A.: Nature Struct. Biol. 2000,7,732.

[10] Korzhney D. M., Billeter M., Arseniev A. S., Orekhoy V. Y.: Próg. Nuci Magn. Reson. Spectrosc. 2001, 38,197.

[11] Fushman D.: "Determination of Protein Dynamics Using N Relaxation Measurements" in "BioNMR in Drug Research" (Ed. Zerbe O.), Wiley-VCH, Weinheim 2003, p. 283.

[12] Palmer A. G.: Chem. Reu. 2004,104, 3623.

[13] At-kinson R. A., Kieffer B.: Prog. Nucl Magn. Reson. Spectrosc. 2004, 44, 141.

[14] Lian L.-Y., Middleton D. A.: Prog. Nucl Magn. Reson. Spectrosc. 2001, 39, 171.

[15] Nicholson L. K., Kay L. E., Baldisseri D. M., Arango J., Young P. E., Bax A., Torchia D. A.: Biochemistry 1992, 31, 5253.

[16] Mispelter J., Lefevre C., Adjadj E., Quiniou E., Favaudon V.: /. Biomol. NMR 1995, 5, 233.

[17] Liu W., Zheng Y, Cistola D. P., Yang D.: /. Biomol NMR 2003, 27, 351.

[18] Flynn P. F., Bieber Urbauer R. J., Zhang H., Lee A. L., Wand A. J.: Biochemistry 2001, 40, 6559.

[19] Walsh S. T., Lee A. L., DeGrado W. F, Wand A. J.: Biochemistry 2001, 40, 9560.

[20] Ishima R., Petkova A. P, Louis J. M., Torchia D. A.: /. Am. Chem. Soc. 2001,123, 6164.

[21] Skrynnikoy N. R., Millet O., Kay L. E.: /. Am. Chem. Soc. 2002,124,6449.

[22] Kay L. E., Nicholson L. K., Delaglio F, Bax A., Torchia D. A.: /. Magn. Reson. 1992, 97, 359.

[23] Palmer III A. G., Skelton N. J., Chazin W. J., Wright P. E., Rance M.: Mol Phys. 1992,75,699.

[24] Skelton N. J., Palmer III A. G., Akke M., Kórdel J., Rance M., Chazin W. J.: /. Magn. Reson. B1993,102,253.

[25] Grzesiek S., Bax A.: /. Am. Chem. Soc. 1993, 115, 12593.

[26] Renner C., Schleicher M., Holak T. A.: /. Biomol NMR 2002, 23, 23.

[27] Gong Q., Ishima R.: /. Biomol NMR 2007, 37, 147.

[28] Weiss G. H., Ferretti, J. A.: /. Magn. Reson. 1983, 55, 397.

[29] Weiss G. H., Ferretti J. A., Byrd R. A.: /. Magn. Reson. 1987, 71, 97.

[30] Weiss G. H., Ferretti J. A.: Próg. Nuci Magn. Reson. Spectrosc. 1988,20,317.

[31] Zhukov L, Ejchart A.: Acta Biochim. Polon. 1999, 46, 665.

[32] Gryff-Keller A., Ejchart A., Jackowski K.: /. Magn. Reson. A 1994, 111, 186.

[33] Kowalewski J., Ericsson A., Yestin R.: /. Magn. Reson. 1978, 31, 165.

[34] Stone M. J., Fairbrother W. J., Palmer III A. G., Reizer J., Saier Jr. M. H., Wright P. E.: Biochemistry 1992, 31, 4394.

[35] Abragam A.: "The Principles of Nuclear Magnetism", Oxford University Press, Oxford 1961, Chapter VIII.

[36] Peng J. W., Wagner G.: Biochemistry 1995, 34, 16733.

[37] Redfield A. G.: Adv. Magn. Reson. 1965, l, 1.

[38] Woessner D. E.: /. Chem. Phys. 1962, 37, 647.

[39] Dosset P, Hus J.-C., Marion D.: /. Biomol NMR 2000,16,23.

[40] Osborne M. J., Wright P E.: J. Biomol NMR 2001,19, 209.

[41] Pawley N. H., Gans J. D., Nicholson L. K.: /. Biomol NMR 2002, 24, 215.

[42] Lipari G., Szabo A.: /. Am. Chem. Soc. 1982, 104, 4536 and 4559.

[43] Clore G. M., Szabo A., Bax A., Kay L. E., Driscoll P. C., Gronenborn A. M.: /. Am. Chem. Soc. 1990,112,4989.

[44] Fan P, Li M. H., Brodsky B., Baum J.; Biochemistry 1993, 32,13299.

[45] Tjandra N., Feller E., Pastor R. W., Bax A.: /. Am. Chem. Soc. 1995,117,12562.

[46] Mandel A. M., Akke M., Palmer A. G.: /. Mol Biol 1995, 246,144.

[47] d'Auvergne E. J., Gooley P. R.: /. Biomol NMR 2003,25,25.

[48] Peng J. W., Wagner G.: /. Magn. Reson. 1992, 98, 308.

[49] Peng J. W., Wagner G.: Biochemistry 1992, 31, 8571.

[50] Lefevre J.-F, Dayie K. T., Peng J. W., Wagner G.: Biochemistry 1996, 35, 2674.

[51] Wyss D. F, Dayie K. T., Wagner G.: Protein Sci. 1997, 6, 534.

[52] Ishima R., Nagayama K.: /. Magn. Reson. B 1995, 108, 73.

[53] Ishima R., Nagayama K.: Biochemistry 1995, 34, 3162.

[54] Farrow N. A., Zhang O., Szabo A., Torchia D. A., Kay L. E.: /. Biomol NMR 1995, 6,153.

[55] Theret L, Baladi S., Cox J. A., Sakamoto H., Craescu C. T.: Biochemistry 2000, 39, 7920.

[56] Theret L, Cox J. A., Mispelter J., Craescu C. T.: Protein Sci. 2001, 10, 1393.

[57] Case D. A.: /. Biomol NMR 1999,15,95.

[58] Ottinger M., Bax A.: /. Am. Chem. Soc. 1998, 120, 12334.

[59] Hiyama Y, Niu C., Silyerton J. V., Bavoso A., Torchia D. A.: /. Am. Chem. Soc. 1988, 110, 2378.

[60] Fushman D., Tjandra N., Cowburn D.: /. Am. Chem. Soc. 1998,120,10947.

[61] Fushman D., Tjandra N., Cowburn D.: /. Am. Chem. Soc. 1999,121, 8577.

[62] Fushman D., Cowburn D.: Methods Enzymol 2001, 339, 109.

[63] Canet D., Barthe P, Mutzenhardt P, Roumestand C.: /. Am. Chem. Soc. 2001,123, 4567.

Google Scholar

Wskaźniki altmetryczne

Cytowania w Google Scholar

Statystyki

Total abstract views : 0

PDF Downloads : 0